-
1 ферменты
Вещества белковой природы, присутствующие во всех живых клетках, направляющие, регулирующие и многократно ускоряющие биохимические процессы в них; играют важнейшую роль в метаболизме (см. также биокатализаторы).
Механизм повышения активности ферментов непосредственным воздействием на него путём связывания молекулы активатора в аллостерическом сайте на фермент, что приводит к изменению конфигурации фермента и в результате – к изменению формы активного сайта. Фермент может быть активирован химической модификацией, в свою очередь активированной ферментом.
Способность данного ферментного препарата катализировать специфическую реакцию. Активность может быть выражена числом молей превращаемого субстрата или продукта на единицу времени и единицу массы белка (например, микромоли на милиграмм белка в минуту).
Ферменты, обнаруживающие необычные кинетические свойства в ответ на изменения в концентрации субстрата и/или в ответ на действие аллостерических эффекторов, которые не являются субстратами.
Ферменты, участвующие в анаболических реакциях обмена веществ.
гидролитические ферменты — hydrolytic enzymes, digestive enzymes, hydrolases
Ферменты, катализирующие реакцию гидролиза.
Количество фермента, которое катализирует трансформацию одного микромоля субстрата в единицу времени ( например в 1 мин) при определённой температуре, pH и концентрации субстрата.
Форма ДНК-полимеразы, способная восстанавливать последовательности оснований.
иммобилизованные ферменты — immobilized enzymes (см. также иммобилизация)
Механизм инактивации ферментов химическим агентом.
Синтез фермента в ответ на действие индуцируемого агента, который стимулирует экспрессию генов, кодирующих белок со специфичной ферментной функцией.
Ферменты, образующиеся в ответ на индуцирующий агент. Механизм индукции зависит от действия индуктора на транскрипцию и трансляцию, а не на сам фермент.
Ферменты, участвующие в катаболических реакциях обмена веществ.
Систематизация ферментов по субстрату, с которым они вступают в реакцию, и типу катализируемой ими реакции.
Ферменты, образующиеся непрерывно вне зависимости от условий среды.
Ферменты, проявляющие активность только при изменении условий.
Ферменты, катализирующие реакцию гидролиза.
Ферменты, локализация которых известна. Проба на эти ферменты может использоваться при выделении или очистке субклеточных фракций.
Методы отделения и очистки ферментов, включающие отделение твёрдых веществ, мембранную фильтрацию, абсорбционную хроматографию, гель-фильтрацию и т. д.
Ферменты, расщепляющие пектины; образуются бактериями и грибами. В промышленности для получения пектолитических ферментов используются Aspergillus niger и Sclerotinia libertiana; применяются в технических целях, например для осветления фруктовых соков (см. также пектинэстеразы).
Ферменты, присутствующие в свободной или связанной форме в периплазматическом пространстве.
Ферменты, гидролизующие белки с образованием аминокислот.
Белок, связывающийся с цепочками ДНК в растущей точке вилки репликации в процессе репликации двухцепочечной ДНК.
Фермент, сохраняющий или восстанавливающий спиральную структуру двунитевой ДНК в процессе репликации кольцеобразной молекулы ДНК.
Ферменты с регуляторной функцией в метаболизме.
Оптимизация процессов метаболизма, осуществляемая с помощью регуляции ферментов на двух уровнях:
1) экспрессии генов и синтеза белка путем индукции и репрессии;
2) на ферментном уровне путём ингибирования или активации фермента в результате связывания молекулы эффектора в аллостерическом сайте на ферменте.
Ферменты, катализирующие замещение дефектных участков цепей двойной спирали ДНК (см. также полимераза и эндонуклеазы).
Механизм, предотвращающий синтез ферментов путём образования репрессоров, которые связываются с ДНК, препятствуя транскрипции.
ферменты рестрикции — restriction enzymes, restriction endonucleases
Ферменты, катализирующие расщепление инфицирующей фаговой ДНК; благодаря своему нуклеазному действию они препятствуют проникновению чужеродной ДНК в бактериальную клетку (см. также рестриктазы и эндонуклеазы).
Способность ферментов отличать свой истинный субстрат от других родственных молекул, обусловленная высокой специфичностью фермент-субстратных взаимодействий.
Фермент, содержащийся в желудке млекопитающих; препарат химозин, получаемый из этого фермента, используется для свертывания молока в сыроварении.
Активность ферментов, выраженная как количество или число молей субстрата, превращаемого в единицу времени на единицу веса белка.
Отделение ферментов от загрязняющих материалов с целью повышения их удельной активности. Используются два способа: отделение фермента от твёрдой субстратной культуры; выделение фермента из микробных клеток. Экстрацеллюлярные ферменты отделяются простым отмыванием. Для выделения внутриклеточных ферментов клетки должны быть разрушены химическими, биохимическими или механическими методами (см. также дезинтеграция).
Русско-английский словарь терминов по микробиологии > ферменты
-
2 ферменты протеолитические
Толковый биотехнологический словарь. Русско-английский. > ферменты протеолитические
-
3 протеолитические ферменты
= протеазы[франц. proteine — белок, от греч. protos — первый и lysis — растворение, распад, греч. lytikos — способный освобождать, растворять; лат. fermentum — закваска]ферменты класса гидролаз (см. гидролазы), катализирующие гидролитическое расщепление (протеолиз) пептидных связей в белках и пептидах. Место расщепления пептидной связи в полипептидной цепи определяется позиционной и субстратной специфичностью П.ф. и пространственной структурой гидролизуемого субстрата (белка или пептида). Различают экзопептидазы, расщепляющие связи вблизи С- или N-конца цепи (соответственно карбоксипептидазы и аминопептидазы), и эндопептидазы (протеиназы), гидролизующие связи, удаленные от концевых остатков (напр., трипсин). Лишь ограниченное число П.ф. обладает строгой субстратной специфичностью; к ним относятся, напр., ренин, гидролизующий связь между остатками лейцина в положениях 10 и 11 в ангиотензиногене (предшественник пептида ангиотензина, участвующего в регуляции кровяного давления), или энтеропептидаза, отщепляющая N-концевой гексапептид в трипсиногене (предшественник трипсина). Специфичность большинства П.ф. определяется в основном структурой аминокислотного остатка, расположенного рядом с расщепляемой связью. Ферменты трипсинового типа катализируют гидролиз связей, образованных карбоксильной группой основных аминокислот (остатками лизина и аргинина). Для многих ферментов (химотрипсин, пепсин, субтилизины и др.) важно наличие вблизи расщепляемой связи гидрофобных остатков (фенилаланина, тирозина, триптофана и лейцина). П.ф. типа эластазы (фермент поджелудочной железы) гидролизуют связи, образованные аминокислотными остатками с небольшой боковой группой (напр., остатками аланина и серина). Место расщепления зависит от расположения пептидной связи в пространственной структуре субстрата. Многие П.ф. прочно ассоциированы с клеточными мембранами и поэтому действуют только на определенные белки. К ним относятся, напр., сигнальные протеазы, участвующие в транспорте белков из клетки во внеклеточное пространство. В зависимости от локализации фермента протеолиз происходит при различных рН. Так, П.ф. желудка (напр., пепсин, гастриксин) функционируют при рН 1,5—2, лизосомные ферменты — при рН 4—5, а П.ф. сыворотки крови, тонкого кишечника и др. — при нейтральных или слабощелочных значениях рН. Некоторые П.ф. используют в качестве кофактора ионы металлов (Са 2+, Mg 2+ и др.). Дефектные и чужеродные белки деградируют в клетке при участии АТФ-зависимой системы протеолиза (см. аденозинтрифосфат). У эукариот эта система включает низкомолекулярный белок убиквитин, образующий с белками-субстратами конъюгат, и протеазы, расщепляющие этот конъюгат. В организме П.ф. осуществляют переваривание белков пищи, играют важную роль во многих процессах, напр. при оплодотворении, биосинтезе белка, свертывании крови и фибринолизе, иммунном ответе (активации системы комплемента), гормональной регуляции, апоптозе (см. апоптоз). Во многих этих случаях П.ф. расщепляют в субстрате лишь одну или несколько связей (ограниченный протеолиз). Активность П.ф. регулируется на посттрансляционной стадии путем активации их неактивных предшественников (проферментов), а также действием природных ингибиторов ферментов (α2-макроглобулина, α1-антитрипсина, секреторного панкреатического ингибитора и др.). Нарушение механизмов регуляции активности П.ф. является причиной многих тяжелых заболеваний (мышечной дистрофии, аутоиммунных заболеваний, эмфиземы легких, панкреатитов и др.). П.ф. применяют в медицине, напр. для коррекции нарушений пищеварения, заживления ран и ожогов и др. Их также используют для получения смесей аминокислот, применяемых для парентерального питания, в производстве гормональных препаратов и некоторых антибиотиков (см. антибиотики), в пищевой и кожевенной промышленности, производстве моющих средств.Толковый биотехнологический словарь. Русско-английский. > протеолитические ферменты
См. также в других словарях:
proteolytic enzyme — ▪ enzyme also called Proteinase, any of a group of enzymes that break the long chainlike molecules of proteins into shorter fragments (peptides) and eventually into their components, amino acids. Proteolytic enzymes are present in… … Universalium
proteolytic — Relating to or effecting proteolysis. SYN: proteoclastic. * * * pro·teo·lyt·ic .prōt ē ə lit ik adj of, relating to, or producing proteolysis <proteolytic enzymes> pro·teo·lyt·i·cal·ly i k(ə )lē adv * * * pro·teo·lyt·ic (pro″te o… … Medical dictionary
proteolysis — proteolytic /proh tee euh lit ik/, adj. /proh tee ol euh sis/, n. Biochem. the breaking down of proteins into simpler compounds, as in digestion. [1875 80; proteo (comb. form repr. PROTEIN) + LYSIS] * * * Process in which a protein is broken down … Universalium
matrix metalloproteinases — Proteolytic enzymes that degrade extracellular matrix. Include collagenases and elastases. Inhibitors are predicted to have benefits in arthritis and metastasis though this remains to be proven … Dictionary of molecular biology
digestive system, human — Introduction the system used in the human body for the process of digestion. The human digestive system consists primarily of the digestive tract (alimentary canal), or the series of structures and organs through which food and liquids pass… … Universalium
Protease — This article is about the structure and properties of proteolytic enzymes. For medical, surgical and related applications of several proteases, see Proteases (medical and related uses). A protease (also termed peptidase or proteinase) is any… … Wikipedia
K-Casein — (or Kappa casein, k casein, kappa casein) is a mammalian milk protein involved in a number of important physiological processes. In the gut, the ingested protein is split into an insoluble peptide (para kappa casein) and a soluble hydrophilic… … Wikipedia
digestion — digestional, adj. /di jes cheuhn, duy /, n. 1. the process in the alimentary canal by which food is broken up physically, as by the action of the teeth, and chemically, as by the action of enzymes, and converted into a substance suitable for… … Universalium
Calpain — Calpains (EC number|3.4.22.52, EC number|3.4.22.53) are a family of calcium dependent, non lysosomal cysteine proteases (proteolytic enzymes) expressed ubiquitously in mammals and many other organisms. Calpains constitute the C2 family of… … Wikipedia
protein — proteinaceous /proh tee nay sheuhs, tee i nay /, proteinic, proteinous, adj. /proh teen, tee in/, n. 1. Biochem. any of numerous, highly varied organic molecules constituting a large portion of the mass of every life form and necessary in the… … Universalium
drug — drug1 /drug/, n., v., drugged, drugging. n. 1. Pharm. a chemical substance used in the treatment, cure, prevention, or diagnosis of disease or used to otherwise enhance physical or mental well being. 2. (in federal law) a. any substance… … Universalium
